MHC  I类分子的重链（heavy chain，HC）是由高度多状态的基因编码的，人MHC分子也称作HLA（human leucocyte antigen）。共有三种等位基因，由于来自父母双方，故每一个体最多可携带6种不同MHC  I类分子。与此相反，轻链β2微球蛋白（β2 microglobulin，β2m）基因保守，序列相对稳定。表达在细胞表面的成熟MHC  I类分子复合物还包括结合的多肽，他是复合物中潜在的抗原成分，可来自细胞内源产生或外源侵入蛋白。MHC  I类分子的结构为我们提供了多肽如何与I类分子结合的信息，阐明了为什么一种基因型的MHC  I类分子可以与多肽抗原结合。
        MHC  I类分子共有4个蛋白结构域，其中α1、α2和α3由重链形成，而第4个结构域则是β2m。α1和α2结构域各贡献4个β折叠片形成底部平台，再各贡献1个α螺旋作为边，从而在分子中部形成一沟槽，这个沟槽就是MHC  I与多肽表位结合的部位。与MHC  I结合的多肽通常由8～12个氨基酸组成。多肽分子的两端及部分锚定氨基酸与MHC分子密切接触，而其他氨基酸残基可突出在分子表面，作为与T细胞受体结合的区域。
        MHC  I类分子与多肽结合后形成与特异性T细胞识别的结合区域，该区域由多肽分子与MHC  I类分子的α1和α2区域共同组成T细胞受体的结合点，T细胞受体由两个亚基构成。1988年，AjitKumar采用点突变的方法证实T细胞受体识别部位位于结合多肽的双螺旋结构。1996年Wilson实验室发表了多肽结合MHC分子与T细胞受体的结构。证实T细胞受体与MHC分子多肽结合螺旋部位形成多位点的结构。